Ингибиторы ферментов

Другие сочинения:

1. Химическая природа ферментов По химической природе ферменты — это белки, которые проявляют каталитические свойства, то есть они ускоряют течение различных химических процессов, которые происходят в живом организме. Ферментам присущи все физико-химические свойства белков: молекулярная масса, расщепление до аминокислот при гидролиза, образования колоидоподибних растворов; Read More ......
2. Неконкурентное ингибирование Неконкурентное ингибирование вызывается веществами, которые не имеют структурной родства (сходства) с субстратом и связываются с каталитическими группами активного центра и участков, расположенных вне активным центром. Такое присоединение ингибитора к ферменту меняет конфигурацию активного центра, подавляет его взаимодействие с субстратом. В Read More ......
3. Конкурентное ингибирование Конкурентные ингибиторы способны обратно связываться с активным центром фермента и конкурировать с субстратом за активный центр. Такие ингибиторы часто являются структурными аналогами субстрата и поэтому комплементарные активном центру фермента. И соединение, концентрация молекул которой больше, будет преимущественно сочетаться с активным Read More ......
4. Структурно-функциональные особенности ферментов Большинство ферментов имеет четыре уровня структурной организации (первичную, вторичную, третичную и четвертичную), то есть олигомерными белками, состоящие из протомеры. Каждая из субъединиц или отдельные их части играют определенную роль в процессе функционирования фермента. Простые (однокомпонентные) ферменты осуществляют ферментативное превращение субстрата Read More ......
5. Специфичность действия ферментов Специфичность является характерной чертой, отличающей ферменты от всех небиологических катализаторов. Так, мелко разрыхлен платина, железо или никель могут выступать катализаторами разложения перекиси водорода на воду и кислород. Среди ферментов такое действие проявляет в основном каталаза. Таким образом, ферментам присуща выраженная Read More ......
6. Кинетика ферментативных реакций Основы кинетики ферментативных процессов были заложены в трудах Михаэлиса и Ментен, в частности в уравнении ферментосубстратного комплекса. Во кинетикой ферментативных процессов понимают раздел науки о ферментах, изучающая зависимость скорости ферментативной реакции от химической природы субстрата, условий среды, а также посторонних Read More ......
7. Ингибиторы и разъединители окислительного фосфорилирования Работа протонной АТФ-синтазы может быть возбуждено при наличии в клетке соединений — ингибиторов окислительного фосфорилирования. Так, например, олигомицин подавляет работу Fo субъединицы и, таким образом, делает невозможным использование энергии протонного градиента для синтеза АТФ. Некоторые вещества разъединяют окисления и фосфорилирования, Read More ......
8. Коферменты, или коэнзимы Кофермент или коэнзим, участвует в преобразовании субстрата, тогда как апофермент указывает на тип реакции. Коферментом могут выступать различные по природе низкомолекулярные органические, а также неорганические вещества (металлы), которые способны связываться с субстратом и видоизменять его. Чаще коферментами выступают витамины и Read More ......
9. Регуляция глюконеогенеза В клетках печени осуществляется координированная регуляция гликолиза и глюконеогенеза соответствии с физиологическими потребностями всего организма. Система контроля включает субстраты и промежуточные продукты процессов, регуляторные ферменты и их эффекторы, гормоны. Подчеркнем, что регуляторными ферментами глюконеогенеза и гликолиза есть те, которые катализируют Read More ......
10. Циклический АМФ Активация ряда ферментов зависит от процессов фосфорилирования и дефосфорилирования. Так, фосфорилаза, что отщепляет от гликогена одну молекулу глюкозы, проявляет свое действие только в фосфорилированном состоянии (фосфорилаза А), в нефосфорильованому состоянии (фосфорилаза В) она неактивна. Аналогично липаза жировой ткани активность свою Read More ......
11. Как классифицируют ферменты? В современной энзимологии известно более 3000 ферментов их классифицируют по различным критериям. По месту образования ферменты делят на эндо и экзоферменты. Подавляющее большинство ферментов действуют внутри клеток или организма, где они образовались, то есть эндоферменты. Обычно фермент называют по типу Read More ......
12. Регуляция синтеза и окисления жирных кислот Регуляторный фермент в процессе синтеза жирных кислот — ацетил-КоА-карбоксилаза, которая катализирует образование малонил-КоА. Активируется она цитратом, то есть тогда, когда в митохондриях накапливается цитрат, который не поступает в цикл лимонной кислоты, а значит в цитоплазму. Появление цитрата в цитоплазме служит Read More ......
13. Почки и кислотно-щелочное равновесие Вместе с легочной системой и буферными системами крови почки поддерживают на постоянном уровне рН крови и других тканей. Быстрее реагируют на изменение рН буферные системы крови (их действие проявляется уже через 0,5-1 мин и менее), легкие влияют на нормализацию концентрации Read More ......
14. Гормоны мозгового слоя надпочечников Гормоны мозгового вещества надпочечников адреналин и норадреналин являются производными аминокислоты тирозина. Адреналин, норадреналин и их предшественник дофамин объединяются под названием «катехоламины». Они образуются не только в хромаффинных клетках мозгового слоя надпочечников, но и в симпатических нервных окончаниях, где служат медиаторами. Read More ......
15. Суть иерархии молекулярного уровня организации жизни Иерархия молекулярного уровня организации жизни — порядок подчиненности простых химических структурных элементов и молекул сложнее. Становясь частью более сложного целого, простые структуры теряют свою индивидуальность, однако новое целое приобретает новые свойства. Для молекулярного уровня организации жизни характерна определенная иерархия биомолекул, Read More ......
16. Наследственные нарушения обмена гликогена Известны наследственные болезни, связанные с дефектом какого-то одного из ферментов обмена гликогена. Их называют гликогенозами или гликогеновая болезнями. В табл. 8.2 приведены типы гликогенозов и их характеристика. При недостатке гликогенсинтазы в печени значительно снижается содержание гликогена, в промежутках между едой Read More ......
17. Дезаминирование аминокислот Процесс отщепления аминогруппы от аминокислоты с образованием свободного аммиака называется дезаминированием и может осуществляться различными путями, характерными для различных видов живых организмов. У высших животных основным путем является окислительное дезаминирование, при котором, кроме аммиака, образуется альфа-кетокислот. В организме человека есть Read More ......
18. Биосинтез пиримидиновых нуклеотидов Пиримидиновые нуклеотиды, как и пуриновые, синтезируются из простых соединений, а именно с СО2, глутамина, аспартата и рибозо-5-фосфата. Но в этом случае сначала образуется шестичленное пиримидиновое кольцо, а затем к нему присоединяется рибозофосфат, показан путь биосинтеза пиримидиновых нуклеотидов. В первой реакции Read More ......
19. Биохимия печени Печень занимает центральное место в обмене веществ благодаря анатомическому размещению и богатому набору ферментов. Функции печени: 1. Питательные вещества, которые впитывались в кишечном тракте, с кровью воротной вены поступают, за исключением липидов, в печень. Часть липидов через лимфу и общий Read More ......
20. Особенности и значение водорастворимых витаминов Водорастворимые витамины являются гидрофильными соединениями, нерастворимые в жирах и органических растворителях. Эти витамины содержат азот, не накапливаются в клетках и проявляют свое действие в составе ферментов могут вызвать гиповитаминозы. В группу водорастворимых витаминов относятся витамины: В1 (тиамин), B2 (рибофлавин), B3 Read More ......