Специфичность является характерной чертой, отличающей ферменты от всех небиологических катализаторов. Так, мелко разрыхлен платина, железо или никель могут выступать катализаторами разложения перекиси водорода на воду и кислород. Среди ферментов такое действие проявляет в основном каталаза. Таким образом, ферментам присуща выраженная специфичность действия. Каждый фермент действует на определенный субстрат или на определенную группу близких по структуре субстратов или на определенный тип связи в молекуле.
Высокая специфичность действия ферментов обусловлена конформационной и электростатической комплиментарность между молекулами субстрата и фермента, а также особенностью структуры активного центра фермента, обеспечивающего высокое сродство с субстратом и избирательность протекания одной какой-то реакции среди многих других, которые осуществляются в клетке. В активном центре есть функциональные группы для связывания соответствующего специфического субстрата, а также компоненты, которые превращают субстрат на продукт реакции. Такое свойство называют субстратной специфичностью фермента. Благодаря специфичности ферменты не только ускоряют превращение субстратов, но и определяют направление метаболического процесса.
Ферменты могут проявлять относительную (групповую), абсолютную и пространственную, или стереоспецифичнисть. Ферментами с относительной специфичностью могут служить фосфатазы, липазы, протеазы и др. Так, фосфатазы способны гидролизовать различные фосфороорганические соединения, например бета-глицерофосфат, глюкозо-6-фосфат, холинфосфат; липаза расщепляет различные жиры животного и растительного происхождения; протеазы (пепсин, трипсин и др.) также гидролитически расщепляют пептидные связи в белковых молекулах.
Относительная специфичность свойственна преимущественно ферментам пищеварительной системы, имеет важное биологическое значение, так как экономит средства воздействия на субстраты. Общим для рассмотренных выше ферментов является их воздействие на одинаковые связи определенной группы субстратов.
Большое количество ферментов характеризуется абсолютной специфичностью, то есть способностью превращать только какой-то один субстрат. Примером таких ферментов может служить фермент уреаза, катализирует превращение мочевины, но не влияет на метилсечовину; фермент аргиназа превращает аргинин, но не действует на метиларгинин; сукцинатдегидрогеназа окисляет сукцинат, но не действует на малеат.
Всей группе ферментов присуща стереоспецифичнисть, то есть способность влиять на один какой-то из стереоизомеров, например на D — или L-изомер. Так, ферменты, катализирующие превращение углеводов, действуют только на D-изомеры, но не влияют на L-изомеры; фермент фумаразы катализирует превращение фумаровой кислоты, транс-изомер, но не действует на цис-изомер — малеиновую кислоту.
Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры
Повышение температуры всегда увеличивает скорость химических реакций, в частности ферментативных. Как показатель роста скорости реакции используют температурный коэффициент Ван Гофа Q10, указывает на рост скорости реакции при повышении температуры на 10 ° С. Для химических процессов, катализируемая небиологических катализаторов, величина этого коэффициента равна 2, что означает увеличение скорости реакции вдвое при росте температуры на 10 ° С. Однако для ферментативных процессов такая закономерность существует только в диапазоне низких температур — до 50-60 ° С. Выше этих температур происходит денатурация фермента и, как следствие, снижение активности. Оптимальные значения температуры для большинства ферментов находятся в пределах 20-40 ° С. Суммарная скорость ферментативной реакции при изменении температуры среды представляет собой результирующую от сложения двух скоростей — рост скорости в ответ на повышение температуры и снижение скорости как функции денатурации белка-фермента. Суммирование этих двух скоростей для большинства ферментов теплокровных существ дает наибольшее значение скорости при температуре 37-40 С.
Температура, при которой скорость ферментативной реакции максимальна, называется температурным оптимумом. Надо иметь в виду, что его величина будет зависеть и от продолжительности воздействия температуры на фермент. Так, фермент может переносить высокую температуру в течение короткого времени и в этот период активность его значительно повысится. Но длительное пребывание фермента при высокой температуре приводит к его денатурации и снижения активности.
Низкие температуры также влияют на активность ферментов, но в противовес высоким температурам, они ингибируют их действие, не разрушая структуры. Перенос ферментов при низких температур в оптимальные полностью (в большинстве случаев) восстанавливает их активность. Это свойство используют в биологии и медицине. Охлаждение биологических жидкостей, тканей, органов используют для подавления в них метаболических процессов и предупреждения автокаталитической расщепления.
Температурный оптимум 37-40 ° С для большинства ферментов теплокровных животных и человека, очевидно, создает лучшие условия для существования структурной и электростатической родства между активным центром фермента и субстратом, необходимым для их взаимодействия. Однако встречаются ферменты, не разрушаются при более высоких температурах и сохраняют ферментативную активность. Так, ЩФ печени стабильна при температуре 50 ° С, а фермент мышц миокиназа выдерживает даже 100 ° С. На активность ферментов влияют еще такие факторы, как концентрация субстрата, рН среды и тому подобное.
Зависимость активности ферментов от рН среды
Если активность ферментов определять при различных значениях рН, то график зависимости будет выглядеть куполообразной кривой, кривая может быть симметрична, с одинаковым подъемом и спуском в кислой и щелочной средах, или идти на снижение в какой-то одной области.
Значение рН, при котором активность фермента самая высокая, называется рН-оптимумом фермента. Конечно ферменты активные в пределах узкой зоны рН, которая для большинства из них находится в пределах рН 6-8. Ряд внутриклеточных ферментов лучше функционирует в нейтральной среде. Вместе с тем, для ферментов желудочно-кишечного тракта рН-оптимум может находиться в зоне от нейтрального до сильно кислой и щелочной сред. Так, пепсин имеет оптимум рН 1,5-2,5, трипсин — рН 8,0-9,0. Для выявления зависимости активности фермента от концентрации водородных ионов эксперименты проводят при оптимальной температуре, достаточно высоких концентрациях субстрата, но при различных значениях рН.
(Пока оценок нет)Сочинение по литературе на тему: Специфичность действия ферментов
Специфичность действия ферментов